Proteasomal degradation of the intrinsically disordered protein tau at single-residue resolution
本質的に無秩序なタンパク質（IDP）は、20Sプロテアソームによってユビキチン非依存性プロセスで分解される可能性があります。 20S活動の低下は神経変性疾患の特徴です。ここでは、アルツハイマー病の不溶性沈着物に凝集するタンパク質であるIDPタウの20S分解を調べます。 20Sプロテアソームによるタウの切断がタウの凝集しやすいリピート領域内で最も効率的であり、短い、凝集欠乏ペプチドと、残基1〜251および1〜218を含む2つの長いフラグメントの両方を生成することを示します。非プロリン指向のCa2 + /カルモジュリン依存性プロテインキナーゼIIは、20Sプロテアソームによる分解を阻害します。主要なプロリン指向性タウキナーゼであるGSK3βによるタウのリン酸化は、残基特異的な方法でタウ分解速度論を調節します。この研究は、20Sプロテアソームによって生成されたタウの分解産物、分解の残基特異性、単一残基の分解速度論、および翻訳後修飾によるそれらの調節についての詳細な洞察を提供します。
advances.sciencemag.org/cgi/content/short/6/30/eaba3916
2020/07/22
コメントは受け付けていません。